Investigadores de la Universidad de Kyushu descubrieron que una mol\u00e9cula de azufre llamada LASSS duplica la capacidad de una prote\u00edna clave para regenerar el tejido muscular da\u00f1ado por el envejecimiento. Aseguran que aun faltan ensayos de seguridad y eficacia a largo plazo<\/strong><\/p>\n Por Ismael Yasnikowski<\/p>\n Cient\u00edficos de la Universidad de Kyushu, en Jap\u00f3n, lograron transformar una prote\u00edna natural del cuerpo humano en una versi\u00f3n mejorada, capaz de reparar el m\u00fasculo da\u00f1ado con m\u00e1s eficacia y resistir el deterioro que provoca el envejecimiento. El hallazgo, publicado en la revista cient\u00edfica Scientific Reports, podr\u00eda abrir caminos para tratar la p\u00e9rdida muscular que afecta a millones de personas a medida que envejecen, seg\u00fan inform\u00f3 la revista Infosalus.<\/p>\n Entre los tejidos que experimentan mayor deterioro con el paso de los a\u00f1os se encuentra el m\u00fasculo esquel\u00e9tico. Ese desgaste progresivo termina manifest\u00e1ndose como debilidad, formaci\u00f3n de cicatrices, acumulaci\u00f3n de grasa intramuscular y desaparici\u00f3n de las fibras responsables de los movimientos r\u00e1pidos y potentes.<\/p>\n El grupo dirigido por el profesor Ryuichi Tatsumi, de la Facultad de Agricultura en la Universidad de Kyushu, identific\u00f3 una causa molecular particular asociada a ese declive.<\/p>\n Seg\u00fan explica el art\u00edculo cient\u00edfico, en el m\u00fasculo sano, el cuerpo cuenta con una prote\u00edna llamada factor de crecimiento de hepatocitos (HGF, por sus siglas en ingl\u00e9s), que act\u00faa como una especie de se\u00f1al de alarma.<\/p>\n Cuando el m\u00fasculo sufre una lesi\u00f3n o un esfuerzo intenso, el HGF se libera y se une a un receptor espec\u00edfico \u2014llamado c-met\u2014 ubicado en las c\u00e9lulas madre del m\u00fasculo, conocidas como c\u00e9lulas sat\u00e9lite. Ese contacto las activa, las pone a multiplicarse y las impulsa a reparar el tejido da\u00f1ado.<\/p>\n Con los a\u00f1os, sin embargo, esa se\u00f1al pierde eficacia. Investigaciones previas del mismo equipo demostraron que el HGF sufre un proceso llamado nitraci\u00f3n: una modificaci\u00f3n qu\u00edmica en la que se adhieren grupos de \u00e1tomos a dos puntos espec\u00edficos de la prote\u00edna. Esos puntos \u2014denominados Y198 e Y250\u2014 son justamente los que el HGF usa para conectarse con su receptor.<\/p>\n El resultado es que la prote\u00edna ya no puede unirse al receptor \u201ccomo una llave oxidada que ya no encaja en la cerradura\u201d, describi\u00f3 el equipo en informaci\u00f3n recogida por Infosalus. Ese bloqueo es considerado una de las principales causas de la atrofia muscular relacionada con la edad.<\/p>\n Para encontrar una soluci\u00f3n, los cient\u00edficos probaron dos compuestos a base de azufre con capacidad antioxidante \u2014es decir, que neutralizan las reacciones qu\u00edmicas da\u00f1inas dentro del organismo\u2014: el trisulfuro de glutati\u00f3n (GSSSG) y el trisulfuro de \u00e1cido lipoico (LASSS). Ambos pertenecen a una familia de mol\u00e9culas llamadas trisulfuros, caracterizadas por contener tres \u00e1tomos de este elemento unidos en cadena.<\/p>\n En las primeras pruebas, ambos compuestos frenaron la nitraci\u00f3n del HGF, pero la prote\u00edna no recuper\u00f3 totalmente la capacidad de unirse al receptor. El equipo subi\u00f3 la concentraci\u00f3n del trisulfuro respecto del HGF de 1 a 4.000 a 1 a 8.000.<\/p>\n As\u00ed, el LASSS hizo que la afinidad del HGF por su receptor aumentara m\u00e1s del doble frente a la prote\u00edna sin tratar y mejor\u00f3 la resistencia a la nitraci\u00f3n. El GSSSG no mostr\u00f3 ese efecto.<\/p>\n \u201cEsto super\u00f3 nuestras expectativas. Nunca imaginamos que la simple mezcla de HGF con LASSS producir\u00eda un efecto tan sorprendente\u201d, subray\u00f3 Tatsumi en declaraciones recogidas por la revista Infosalus.<\/p>\n El cient\u00edfico plante\u00f3 que el LASSS no se limita a bloquear reacciones da\u00f1inas, sino que interact\u00faa directamente con el HGF y provoca un cambio sutil en su estructura. Eso da lugar a lo que el equipo llam\u00f3 Super HGF: una versi\u00f3n de la prote\u00edna que se une al receptor con mayor fuerza y tolera mejor el deterioro qu\u00edmico.<\/p>\n Para verificar que el efecto no solo ocurre en un tubo de ensayo, el equipo utiliz\u00f3 ratones con atrofia muscular inducida. Los animales tratados previamente con LASSS mostraron una nitraci\u00f3n del HGF mucho menor que los no tratados, mientras que el GSSSG no ofreci\u00f3 ninguna protecci\u00f3n.<\/p>\n El resultado confirm\u00f3 que el efecto protector del LASSS se mantiene en un organismo vivo, aunque los investigadores advirtieron que a\u00fan se requieren estudios en animales de mayor edad para validar su eficacia y seguridad a largo plazo.<\/p>\n